在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如图I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，从而制酶的活性，如图II、Ⅲ所示。下列有关叙述正确的是（）
1、根据底物浓度一定时酶活性与酶量成正比，当底物浓度范围设计在10～20Km、底
根据底物浓度一定时酶活性与酶量成正比，当底物浓度范围设计在10～20Km、底物消耗率为1%～5%时，其初速度可达最大速度的（）A90%～95%B85%～90%C80%～85%D75%～80%E70%～75%
米氏常数是底物与酶形成复合物的结合常数。A正确B错误
3、在一个酶促反应中，当底物浓度等于1/2Km时，则反应初速度为：（）
在一个酶促反应中，当底物浓度等于1/2Km时，则反应初速度为：（）A0.25VmaxB0.33VmaxC0.50VmaxD0.67Vmax
当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。A正确B错误
当底物浓度很大时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。A正确B错误
6、当底物浓度远大于Km时，反应速率与酶浓度成正比，此时反应为（）
当底物浓度远大于Km时，反应速率与酶浓度成正比，此时反应为（）A二级反应B一级反应C零级反应D二级与零级反应的混合E无法确定反应级数